ФЕРМЕНТЫ, органические вещества белковой природы, которые синтезируются в клетках и во много раз ускоряют протекающие в них реакции, не подвергаясь при этом химическим превращениям. Вещества, оказывающие подобное действие, существуют и в неживой природе и называются катализаторами.

Ферменты (от лат. fermentum – брожение, закваска) иногда называют энзимами (от греч. en – внутри, zyme – закваска). Все живые клетки содержат очень большой набор ферментов, от каталитической активности которых зависит функционирование клеток. Практически каждая из множества разнообразных реакций, протекающих в клетке, требует участия специфического фермента. Изучением химических свойств ферментов и катализируемых ими реакций занимается особая, очень важная область биохимии – энзимология.

Многие ферменты находятся в клетке в свободном состоянии, будучи просто растворены в цитоплазме; другие связаны со сложными высокоорганизованными структурами. Есть и ферменты, в норме находящиеся вне клетки; так, ферменты, катализирующие расщепление крахмала и белков, секретируются поджелудочной железой в кишечник. Секретируют ферменты и многие микроорганизмы.

Действие ферментов

Ферменты, участвующие в фундаментальных процессах превращения энергии, таких, как расщепление сахаров, образование и гидролиз высокоэнергетического соединения аденозинтрифосфата (АТФ), присутствуют в клетках всех типов – животных, растительных, бактериальных. Однако есть ферменты, которые образуются только в тканях определенных организмов.

Так, ферменты, участвующие в синтезе целлюлозы, обнаруживаются в растительных, но не в животных клетках. Таким образом, важно различать «универсальные» ферменты и ферменты, специфичные для тех или иных типов клеток. Вообще говоря, чем более клетка специализирована, тем больше вероятность, что она будет синтезировать набор ферментов, необходимый для выполнения конкретной клеточной функции.

Особенностью ферментов является то, что они обладают высокой специфичностью, т. е. могут ускорять только одну реакцию или реакции одного типа.

В 1890 году Э. Г. Фишер предположил, что эта специфичность обусловлена особой формой молекулы фермента, которая точно соответствует форме молекулы субстрата. Эта гипотеза получила название «ключа и замка», где ключ сравнивается с субстратом, а замок – с ферментом. Гипотеза гласит: субстрат подходит к ферменту, как ключ подходит к замку. Избирательность действия фермента связана со строением его активного центра.

Активность ферментов

В первую очередь, на активность фермента влияет температура. С повышением температуры скорость химической реакции возрастает. Увеличивается скорость молекул, у них появляется больше шансов столкнуться друг с другом. Следовательно, увеличивается вероятность того, что реакция между ними произойдет. Температура, обеспечивающая наибольшую активность фермента – оптимальная.

За пределами оптимальной температуры скорость реакции снижается вследствие денатурации белков. Когда температура снижается, скорость химической реакции тоже падает. В тот момент, когда температура достигает точки замерзания, фермент инактивируется, но при этом не денатурирует.

Классификация ферментов

В 1961 году была предложена систематическая классификация ферментов на 6 групп. Но названия ферментов оказались очень длинными и трудными в произношении, поэтому ферменты принято сейчас именовать с помощью рабочих названий. Рабочее название состоит из названия субстрата, на который действует фермент, и окончания «аза». Например, если вещество - лактоза, то есть молочный сахар, то лактаза – это фермент который его преобразует. Если сахароза (обыкновенный сахар), то фермент, который его расщепляет, – сахараза. Соответственно, ферменты, которые расщепляют протеины, носят название протеиназы.

Ферменты, или энзимы (от лат. fermentum — закваска) — обычно белковые молекулы или молекулы РНК (рибозимы) или их комплексы, ускоряющие (катализирующие) химические реакции в живых организмах, не подвергаясь при этом никаким изменениям. Вещества, оказывающие подобное действие, существуют и в неживой природе и называются атализаторами.

Ферментативная активность может регулироваться активаторами и ингибиторами (активаторы — повышают, ингибиторы — понижают химические реакции).

Термины «фермент» и «энзим» давно используют как синонимы. Наука о ферментах называется энзимологией.

Жизнедеятельность любого организма не возможна без участия ферментов. Ферментативный катализ ускоряет прохождение всех биохимических реакций в организме и обеспечивает, таким образом, феномен жизни. Без присутствия ферментов в ходе биохимических реакций не произойдёт расщепления пищи на пять основных соединений: углеводы, жиры, белки, витамины и микроэлементы - пища останется бесполезной для организма. Таким образом, без ферментов жизнь замедляется.

1. стимулируют процесс переваривания и всасывания пищи;
2. активизируют метаболизм, способствуют выведению умерших клеток из организма;
3. регулируют осмотическое давление, нормализуют значение рН различных сред;
4. обеспечивают обмен веществ, поддерживают способность организма противостоять воспалительным процессам;
5. повышают иммунитет и способность организма к самовосстановлению и саморегуляции;
6. способствуют детоксикации организма, очищают лимфу и кровь.

Необходимость в ферментах для здорового функционирования организма
Большинство учёных в настоящее время убеждены, что почти все болезни вызваны отсутствием или недостаточным количеством ферментов в организме. Медицинские исследования показывают, что нарушения процесса выработки ферментов в организме обусловлены генетическими факторами.

В частности, такое распространённое сейчас заболевание, как сахарный диабет, связано с тем, что поджелудочная железа недостаточно или вообще не вырабатывает фермент инсулин. Лейкемия и другие виды рака обусловлены отсутствием или слабостью ферментативных барьеров в организме. Эти факты постепенно подтверждаются научными исследованиями. Можно сказать, что если в организме присутствует необходимое количество ферментов - не будет ста болезней.

С возрастом, по мере старения человеческого организма, выработка ферментов снижается. Организм начинает испытывать их недостаток, что отражается на протекании обменных процессов, снижается эффективность переваривания и всасывания питательных веществ, становится сложнее воздействовать на организм лекарственными препаратами, т. к. они усваиваются недостаточно и вызывают большее количество побочных эффектов. Дополнительное поступление большого количества ферментов в организм позволит компенсировать их недостаток и все обусловленные этим последствия.

Таким образом, достаточное количество ферментов в организме является необходимым условием его здорового состояния. Многие заболевания вызываются недостаточной выработкой ферментов, что нарушает баланс обмена веществ в организме. Если обеспечить в дополнение к природной выработке ферментов их поступление извне, то это будет самым быстрым и лучшим способом лечения заболеваний.

Человеческий организм существует за счёт постоянного воздействия ферментов. Например, в процессе пищеварения с помощью ферментов (энзимов) происходят реакции разложения пищи на питательные вещества — белки, жиры, углеводы, витамины и микроэлементы; которые с их же помощью всасываются в кровь и разносятся ко всем органам. За счёт этого наши мышцы и кости, все органы и системы питаются, получают энергию и осуществляют функции, необходимые для поддержания организма в здоровом, активном состоянии.

Не только человеческий организм, но и всё живое, между небом и землёй, существует за счёт биохимических реакций, осуществляемых с помощью ферментов. Фермент является источником жизни и здоровья любого живого организма.

Роль ферментов в поддержании жизнедеятельности организма удивительна по своей значимости.

Наличие ферментов и существование всего живого — неотделимые понятия. Если количество фермента недостаточно для поддержания жизни — это означает смерть. Появление зелёных листьев на деревьях весной, свет светлячка, любой акт жизнедеятельности человеческого тела (будь то приём пищи, прогулка по улице, пение, смех или плач) - все эти процессы обеспечиваются биохимическими реакциями и не возможны без обязательного участия ферментов.

С первого дня зачатия ребёнка ферменты начинают выполнять свою роль. Сперматозоид не сможет попасть в яйцеклетку, если ему не хватает особого фермента для растворения клеточной стенки яйцеклетки для осуществления процесса оплодотворения.

Вся потребляемая нами пища проходит сложный процесс расщепления на простые элементы в желудочно-кишечном тракте под воздействием пищеварительных ферментов. Только тогда эти питательные элементы могут попасть в кровь и разнестись ко всем органам и тканям. Попробуйте жевать кусочек хлеба в течение 2-3 минут, вы почувствуете, как он постепенно становится сладким — это потому, что под воздействием ферментов, содержащихся в слюне, крахмал расщепляется и высвобождается сладкая мальтоза.

При помощи ферментов в организме происходит не только процесс расщепления веществ, но и их синтез. Например, синтез аминокислот в молекулы белка — основного строительного материала для клеток мышц, волос и т. д., или превращение глюкозы в гликоген, который откладывается в печени и, в случае нехватки энергии, при помощи тех же ферментов, опять расщепляется на молекулы глюкозы, что обеспечивает в организме быстрый выброс энергии.

Процесс обновления кожи также происходит за счёт ферментов, участвующих в метаболических процессах. Если специфических для этого процесса ферментов достаточно, кожа будет нежной, блестящей и упругой. При дефиците фермента кожа становится сухой, шелушащейся, вялой.

В организме человека функционирует около 4000 различных видов ферментов. В нём происходят тысячи биохимических реакций, которые в комплексе могут быть сравнимы с большим химическим заводом. Но все эти химические реакции требуют ферментативного катализа, иначе они или не протекают или протекают очень медленно. Каждый фермент участвует в одной химической реакции. Некоторые из ферментов не могут быть синтезированы организмом. Если в организме не хватает каких-либо ферментов, то существует опасность развития заболевания или возникновения предболезненного состояния, которое рано или поздно проявится в болезни.

Поэтому, если вы хотите сохранить свою молодость, красоту и здоровье на долгие годы, необходимо обеспечивать содержание в организме достаточного количества ферментов. И если их уровень низкий, то основной источник их восполнения — ежедневный приём в виде биоактивных добавок.

Группы людей, особенно нуждающиеся в дополнительных источниках ферментов
Рассмотрим, какие группы людей особенно нуждаются в употреблении дополнительных ферментов.

Те, кто хочет улучшить свою физическую форму, укрепить здоровье или восстановить его после болезни.

Люди с ослабленным иммунитетом, часто подверженные инфекциям.

Те, кто испытывает постоянную утомляемость, жалуется на отсутствие энергии, частую слабость.

Преждевременно стареющие, немощные люди.

Люди, страдающие хроническими заболеваниями.

Онкобольные с различными типами рака, в до- и послеоперационный период.

Люди, страдающие заболеваниями печени.

Люди, предпочитающие мясную пищу.

Люди, склонные к неврастении и другим нервно-психическим заболеваниям.

Люди, страдающие половой дисфункцией.

Женщины в дородовой и послеродовой период.

Люди с нарушениями функций пищеварения.

Вегетарианцы (пищевые добавки будут способствовать стабильности клетки).

Люди с недостаточным телосложением, для улучшения физической формы (избыточный вес и ожирение, недостаточный вес).

Люди с нарушениями и ограничениями в движении.

Дети в период интенсивного роста (поскольку современные дети в большинстве своём почти не употребляют продукты, содержащие пищеварительные ферменты — липазу, амилазу и протеазу; и это является одной из главных причин детского ожирения, частых аллергий, запоров, повышенной утомляемости).

Пожилые люди (с возрастом способность организма производить собственные ферменты уменьшается, снижается количество фермента, стимулирующего процесс «инвентаризации» в организме, именно поэтому потребление дополнительных ферментов является для них путём к долголетию).

Пациенты с установленной ферментной дисфункцией (поскольку собственные ферментные запасы у них истощены, они особенно нуждаются в дополнительном приёме ферментов).

Спортсмены особенно нуждаются в большом количестве дополнительных ферментов, поскольку из-за интенсивных физических нагрузок в их организме происходит ускоренный обмен веществ, а значит, и расход ферментных запасов также происходит усиленно (образно их можно сравнить со свечой, горящей с двух концов).

Жизнь любого организма возможна благодаря протекающим в нем процессам обмена веществ. Этими реакциями управляют природные катализаторы, или ферменты. Другое название этих веществ - энзимы. Термин «ферменты» происходит от латинского fermentum, что означает «закваска». Понятие появилось исторически при изучении процессов брожения.

Рис. 1 — Брожение с использованием дрожжей - типичный пример ферментативной реакции

Человечество давно пользуется полезными свойствами этих ферментов. Например, уже много веков из молока с помощью сычужного фермента делают сыр.

Ферменты отличаются от катализаторов тем, что действуют в живом организме, тогда как катализаторы - в неживой природе. Отрасль биохимии, которая изучает эти важнейшие для жизни вещества, называется энзимологией.

Общие свойства ферментов

Ферменты представляют собой молекулы белковой природы, которые взаимодействуют с различными веществами, ускоряя их химическое превращение по определенному пути. При этом они не расходуются. В каждом ферменте есть активный центр, присоединяющийся к субстрату, и каталитический участок, запускающий ту или иную химическую реакцию. Эти вещества ускоряют протекающие в организме биохимические реакции без повышения температуры.

Основные свойства ферментов:

• специфичность: способность фермента действовать только на специфический субстрат, например, липазы - на жиры;
• каталитическая эффективность: способность ферментативных белков ускорять биологические реакции в сотни и тысячи раз;
• способность к регуляции: в каждой клетке выработка и активность ферментов определяется своеобразной цепью превращений, влияющей на способность этих белков вновь синтезироваться.

Роль ферментов в организме человека невозможно переоценить. В то время, когда еще только открыли структуру ДНК, говорили, что один ген отвечает за синтез одного белка, который уже определяет какой-то определенный признак. Сейчас это утверждение звучит так: «Один ген - один фермент - один признак». То есть без активности ферментов в клетке жизнь не может существовать.

Классификация

В зависимости от роли в химических реакциях, различаются такие классы ферментов:

В живом организме все ферменты делятся на внутри- и внеклеточные. К внутриклеточным относятся, например, ферменты печени, участвующие в реакциях обезвреживания различных веществ, поступающих с кровью. Они обнаруживаются в крови при повреждении органа, что помогает в диагностике его заболеваний.

Внутриклеточные ферменты, которые являются маркерами повреждения внутренних органов:

• печень - аланинаминотрансефраза, аспартатаминотрансфераза, гамма-глютамилтранспептидаза, сорбитдегидрогеназа;
• почки - щелочная фосфатаза;
• предстательная железа - кислая фосфатаза;
• сердечная мышца - лактатдегидрогеназа

Внеклеточные ферменты выделяются железами во внешнюю среду. Основные из них секретируются клетками слюнных желез, желудочной стенки, поджелудочной железы, кишечника и активно участвуют в пищеварении.

Пищеварительные ферменты

Пищеварительные ферменты - это белки, которые ускоряют расщепление крупных молекул, входящих в состав пищи. Они разделяют такие молекулы на более мелкие фрагменты, которые легче усваиваются клетками. Основные типы пищеварительных ферментов - протеазы, липазы, амилазы.

Основная пищеварительная железа - поджелудочная. Она вырабатывает большинство этих ферментов, а также нуклеаз, расщепляющих ДНК и РНК, и пептидаз, участвующих в образовании свободных аминокислот. Причем незначительное количество образующихся ферментов способно «обработать» большой объем пищи.

При ферментативном расщеплении питательных веществ выделяется энергия, которая расходуется для процессов обмена веществ и жизнедеятельности. Без участия ферментов, подобные процессы происходили бы слишком медленно, не обеспечивая организм достаточным энергетическим запасом.

Кроме того, участие ферментов в процессе пищеварения обеспечивает распад питательных веществ до молекул, способных проходить через клетки кишечной стенки и поступать в кровь.

Амилаза

Амилаза вырабатывается слюнными железами. Она действует на крахмал пищи, состоящий из длинной цепи молекул глюкозы. В результате действия этого фермента образуются участки, состоящие из двух соединенных молекул глюкозы, то есть фруктоза, и другие короткоцепочечные углеводы. В дальнейшем они метаболизируются до глюкозы в кишечнике и оттуда всасываются в кровь.

Слюнные железы расщепляют только часть крахмала. Амилаза слюны активна в течение короткого времени, пока пища прожевывается. После попадания в желудок фермент инактивируется его кислым содержимым. Большая часть крахмала расщепляется уже в 12-перстной кишке под действием панкреатической амилазы, вырабатываемой поджелудочной железой.

Рис. 2 — Амилаза начинает расщепление крахмала

Короткие углеводы, образовавшиеся под действием панкреатической амилазы, попадают в тонкий кишечник. Здесь с помощью мальтазы, лактазы, сахаразы, декстриназы они расщепляются до молекул глюкозы. Нерасщепляющаяся ферментами клетчатка выводится из кишечника с каловыми массами.

Протеазы

Белки или протеины - существенная часть человеческого рациона. Для их расщепления необходимы ферменты - протеазы. Они различаются по месту синтеза, субстратам и другим характеристикам. Некоторые из них активны в желудке, например, пепсин. Другие вырабатываются поджелудочной железой и активны в просвете кишечника. В самой железе выделяется неактивный предшественник фермента - химотрипсиноген, который начинает действовать только после смешивания с кислым пищевым содержимым, превращаясь в химотрипсин. Такой механизм помогает избежать самоповреждения протеазами клеток поджелудочной железы.

Рис. 3 — Ферментативное расщепление белков

Протеазы расщепляют пищевые белки на более мелкие фрагменты - полипептиды. Ферменты - пептидазы разрушают их до аминокислот, которые усваиваются в кишечнике.

Липазы

Пищевые жиры разрушаются ферментами-липазами, которые также вырабатываются поджелудочной железой. Они расщепляют молекулы жира на жирные кислоты и глицерин. Такая реакция требует наличия в просвете 12-перстной кишки желчи, образующейся в печени.

Рис. 4 — Ферментативный гидролиз жиров

Роль заместительной терапии препаратом «Микразим»

Для многих людей с нарушением пищеварения, прежде всего с заболеваниями поджелудочной железы, назначение ферментов обеспечивает функциональную поддержку органа и ускоряет процессы выздоровления. После купирования приступа панкреатита или другой острой ситуации прием ферментов можно прекратить, так как организм самостоятельно восстанавливает их секрецию.

Длительный прием ферментативных препаратов необходим лишь при тяжелой внешнесекреторной недостаточности поджелудочной железы.

Одним из наиболее физиологичных по своему составу является препарат «Микразим». В его состав входят амилаза, протеазы и липаза, содержащиеся в панкреатическом соке. Поэтому нет необходимости отдельно подбирать, какой фермент нужно использовать при разнообразных болезнях этого органа.

Показания для использования этого лекарства:

• хронический панкреатит, муковисцидоз и другие причины недостаточной секреции ферментов поджелудочной железы;
• воспалительные заболевания печени, желудка, кишечника, особенно после операций на них, для более быстрого восстановления пищеварительной системы;
• погрешности в питании;
• нарушение функции жевания, например, при стоматологических заболеваниях или малоподвижности пациента.

Прием пищеварительных ферментов с заместительной целью помогает избежать вздутия живота, жидкого стула, болей в животе. Кроме того, при тяжелых хронических заболеваниях поджелудочной железы Микразим полностью принимает на себя функцию по расщеплению питательных веществ. Поэтому они могут беспрепятственно усваиваться в кишечнике. Это особенно важно для детей, страдающих муковисцидозом.

Важно: перед применением ознакомьтесь с инструкцией или проконсультируйтесь с лечащим врачом.

Ключевые ферменты в организме

В основе жизнедеятельности человеческого организма - тысячи протекающих в клетках химических реакций. Каждая из них осуществляется при участии специальных ускорителей - биокатализаторов, или ферментов.

Ферменты выступают в роли катализаторов практически во всех биохимических реакциях, протекающих в живых организмах. К 2013 году было описано более 5000 разных ферментов

Современной науке известно около двух тысяч биокатализаторов. Сосредоточим внимание на так называемых ключевых ферментах . К ним относятся наиболее существенные для жизнедеятельности организма биокатализаторы, «поломка» которых, как правило, приводит к возникновению заболеваний. Мы стремимся ответить на вопрос: как данный фермент действует в здоровом организме и что с ним происходит в процессе заболевания человека?

Известно, что важнейшие биополимеры, составляющие основу всего живого (из них построены все составные части клеток нашего тела и все ферменты), имеют белковую природу. В свою очередь, белки состоят из простых азотистых соединений - аминокислот, связанных между собой химическими связями - пептидными. В организме существуют специальные ферменты, расщепляющие эти связи путем присоединения молекул воды (реакция гидролиза). Такие ферменты называются пептидгидролазами. Под их влиянием в молекулах белка разрываются химические связи между аминокислотами и образуются обломки белковых молекул - пептиды, состоящие из различного числа аминокислот. Пептиды, обладая высокой биологической активностью, могут вызвать даже отравление организма. В конце концов, подвергаясь воздействию пептидгидролаз, пептиды либо теряют, либо существенно снижают свою биологическую активность.

Профессору В. Н. Ореховичу в 1979 и его ученикам удалось открыть, выделить в чистом виде и подробно изучить физические, химические и каталитические свойства одной из пептидгидролаз, ранее не известной биохимикам. Ныне она вошла в международный перечень под названием фермент карбоксикатепсин. Исследования позволили приблизиться к ответу на вопрос: зачем нужен карбоксикатепсин здоровому организму и что может произойти в результате тех или иных изменений его структуры.

Оказалось, что карбоксикатепсин участвует как в образовании пептида ангиотензина Б, повышающего артериальное давление, так и в разрушении другого пептида - брадикинина, который, наоборот, обладает свойством снижать артериальное давление.

Таким образом, карбоксикатепсин оказался ключевым катализатором, участвующим в работе одной из важнейших биохимических систем организма - системы регуляции давления крови. Чем большую активность проявляет карбоксикатепсин, тем выше концентрация ангиотензина П и ниже концентрация брадикинина, а это, в свою очередь, приводит к повышению артериального давления. Неудивительно, что у людей, страдающих гипертонической болезнью, активность карбокси-катепсина в крови повышена. Определение этого показателя помогает врачам оценивать эффективность лечебных мер, прогнозировать течение болезни.

Можно ли затормозить действие карбоксикатепсина непосредственно в организме человека и тем самым добиться снижения артериального давления? Исследования, проведенные в нашем институте, показали, что в природе существуют пептиды, которые способны связываться с карбоксикатепсином, не подвергаясь гидролизу, и лишать его тем самым возможности выполнять свойственную ему функцию.

В настоящее время ведутся работы по синтезу искусственных блокаторов (ингибиторов) карбоксикатепсина, которые предполагается использовать в качестве новых лечебных средств для борьбы с гипертонической болезнью.

К числу других важных ключевых ферментов, участвующих в биохимических превращениях азотистых веществ в организме человека, относятся аминоксидазы. Без них не обходятся реакции окисления так называемых биогенных аминов, к которым принадлежат многие химические передатчики нервных импульсов - нейромедиаторы. Поломки аминоксидаз ведут к расстройствам функций центральной и периферической нервной системы; химические блокаторы аминоксидаз уже применяются в клинической практике в качестве лечебных средств, например, при депрессивных состояниях.

В процессе изучения биологических функций аминоксидаз удалось открыть их неизвестное ранее свойство. Оказалось, что определенные химические изменения молекул этих ферментов сопровождаются качественными изменениями их каталитических свойств. Так, моноаминоксидазы, окисляющие биогенные моноамины (например, широко известные нейромедиаторы - норадреналин, серотонин и дофамин), после обработки окислителями частично утрачивают присущие им свойства. Но зато обнаруживают качественно новую способность разрушать диамины, некоторые аминокислоты и аминосахара, нуклеотиды и другие азотистые соединения, необходимые для жизнедеятельности клетки. Причем трансформировать моноаминоксидазы удается не только в пробирке (то есть в тех случаях, когда исследователи экспериментируют с очищенными препаратами ферментов), но и в организме животного, в котором предварительно моделируются различные патологические процессы.

В клетках тела человека моноаминоксидазы включены в состав биологических мембран - полупроницаемых перегородок, которые служат и оболочками клетки и делят каждую из них на обособленные отсеки, где протекают определенные реакции. Биомембраны особенно богаты легко окисляемыми жирами, которые находятся в полужидком состоянии. Многие заболевания сопровождаются накоплением в биомембранах избыточных количеств продуктов окисления жиров. Чрезмерно окисленные (переокисленные), они нарушают и нормальную проницаемость мембран и нормальную работу ферментов, входящих в их состав. К числу таких ферментов относятся и моноаминоксидазы.

В частности, при лучевом поражении происходит переокисление жиров в биомембранах клеток костного мозга, кишечника, печени и других органов, а моноаминоксидазы при этом не просто частично теряют свою полезную активность, но еще и приобретают качественно новое, вредное для организма свойство. Они начинают разрушать жизненно важные для клетки азотистые вещества. Свойство моно-аминоксидаз трансформировать свою биологическую активность проявляется как в опытах с очищенными ферментными препаратами, так и в живом организме. Причем выяснилось, что лечебные средства, используемые в борьбе с лучевыми поражениями, предотвращают и развитие качественных изменений ферментов.

Это очень важное свойство - обратимость трансформации моноаминоксидаз - было установлено в экспериментах, в ходе которых исследователи научились не только предупреждать трансформацию ферментов, но и устранять нарушения, возвращая к норме функции катализаторов и добиваясь определенного лечебного эффекта.

Пока речь идет об опытах на животных. Однако сегодня есть все основания считать, что активность аминоксидаз меняется и в организме человека, в частности при атеросклерозе. Поэтому изучение свойств аминоксидаз, а также химических веществ, при помощи которых можно воздействовать на их активность в организме человека с лечебными целями, в настоящее время продолжается с особой настойчивостью.

И последний пример. Хорошо известно, какую важную роль в жизнедеятельности нашего организма играют углеводы, а следовательно, и ключевые ферменты, ускоряющие их биохимические превращения. К числу таких катализаторов относится открытый в нашем институте фермент гамма-амилаза; он принимает участие в расщеплении химических связей между молекулами глюкозы (из них построены сложные молекулы гликогена). Врожденное отсутствие или недостаточность гамма-амилазы приводит к нарушению нормальных биохимических превращений гликогена. Его содержание в клетках жизненно важных органов ребенка возрастает, они теряют возможность выполнять свойственные им функции. Все эти изменения характеризуют тяжелейшее заболевание - гликогеноз.

В биохимических превращениях гликогена участвуют и другие ферменты.

Их врожденная недостаточность также ведет к гликогенозам. Чтобы своевременно и точно распознать, каким именно типом гликогеноза страдает ребенок (а это важно для выбора метода лечения и прогнозирования течения заболевания), необходимы исследования активности ряда ферментов, в том числе гамма-амилазы. Разработанные еще в Институте биологической и медицинской химии АМН СССР в 1970-х годах методы дифференциальной лабораторно-химической диагностики гликогенозов ныне до сих пор применяются в клинической практике.

По данным профессора В.З. ГОРКИНА

Пищеварительные ферменты – это вещества белковой природы, которые вырабатываются в желудочно-кишечном тракте. Они обеспечивают процесс переваривания пищи и стимулируют ее усвоение.

Основной функцией пищеварительных ферментов является разложение сложных веществ на более простые, которые легко усваиваются в кишечнике человека.

Действие белковых молекул направлено на следующие группы веществ:

• белки и пептиды;
• олиго- и полисахариды;
• жиры, липиды;
• нуклеотиды.

Виды ферментов

1. Пепсин. Фермент представляет собой вещество, которое вырабатывается в желудке. Он воздействует на белковые молекулы в составе пищи, разлагая их на элементарные составляющие – аминокислоты.
2. Трипсин и химотрипсин. Эти вещества входят в группу панкреатических ферментов, которые вырабатываются поджелудочной железой и доставляются в двенадцатиперстный кишечник. Здесь они также воздействуют на белковые молекулы.
3. Амилаза. Фермент относится к веществам, разлагающим сахара (углеводы). Амилаза вырабатывается в ротовой полости и в тонком кишечнике. Она разлагает один из главных полисахаридов – крахмал. В результате получается небольшой углевод – мальтоза.
4. Мальтаза. Фермент также воздействует на углеводы. Его специфическим субстратом является мальтоза. Она разлагается на 2 молекулы глюкозы, которые всасываются стенкой кишечника.
5. Сахараза. Белок воздействует на другой распространенный дисахарид — сахарозу, которая содержится в любой высокоуглеводной пище. Углевод распадается на фруктозу и глюкозу, легко усваивающиеся организмом.
6. Лактаза. Специфический фермент, который воздействует на углевод из молока – лактозу. При ее разложении получаются другие продукты – глюкоза и галактоза.
7. Нуклеазы. Ферменты из данной группы воздействуют на нуклеиновые кислоты – ДНК и РНК, которые содержатся в пище. После их воздействия вещества распадаются на отдельные составляющие – нуклеотиды.
8. Нуклеотидазы. Вторая группа ферментов, которая воздействует на нуклеиновые кислоты, называется нуклеотидазами. Они разлагают нуклеотиды с получением более мелких составляющих – нуклеозидов.
9. Карбоксипептидаза. Фермент воздействует на небольшие белковые молекулы – пептиды. В результате такого процесса получаются отдельные аминокислоты.
10. Липаза. Вещество разлагает жиры и липиды, поступающие в пищеварительную систему. При этом образуются их составные части – спирт, глицерин и жирные кислоты.

Недостаток пищеварительных ферментов

Недостаточная выработка пищеварительных ферментов – это серьезная проблема, которая требует врачебного вмешательства. При небольшом количестве эндогенных энзимов пища не сможет нормально перевариваться в кишечнике человека.

Если вещества не перевариваются, то они не могут всасываться в кишечнике. Пищеварительная система способна усвоить только небольшие фрагменты органических молекул. Большие компоненты, которые входят в состав еды, не смогут принести пользу человеку. Вследствие этого в организме может развиться недостаточность тех или иных веществ.

Нехватка углеводов или жиров приведет к тому, что организм лишится «топлива» для активной деятельности. Недостаточность белков лишает тело человека строительного материала, которым являются аминокислоты. Кроме того, нарушение пищеварения приводит к изменению характера кала, которое может неблагоприятно влиять на характер .

Причины

• воспалительные процессы в кишечнике и желудке;
• нарушения характера питания (переедание, недостаточная термическая обработка);
• болезни обмена веществ;
• панкреатит и другие болезни поджелудочной железы;
• поражение печени и желчных путей;
• врожденные патологии ферментной системы;
• послеоперационные последствия (недостаточность энзимов из-за удаления части пищеварительной системы);
• лекарственные воздействия на желудок и кишечник;
• беременность;

Симптомы

Длительное сохранение недостаточности пищеварения сопровождается появлением общих симптомов, связанных с пониженным поступлением питательных веществ в организм. В данную группу входят следующие клинические проявления:

• общая слабость;
• снижение работоспособности;
• головные боли;
• нарушения сна;
• повышенная раздражительность;
• в тяжелых случаях – симптомы анемии из-за недостаточного усвоения железа.

Избыток пищеварительных ферментов

Избыток пищеварительных ферментов наиболее часто наблюдается при таком заболевании, как панкреатит. Состояние связано с гиперпродукцией этих веществ клетками поджелудочной железы и нарушением их выведения в кишечник. В связи с этим развивается активное воспаление в ткани органа, вызванное воздействием ферментов.

Признаками панкреатита могут быть:

• сильные боли в области живота;
• тошнота;
• вздутие;
• нарушение характера стула.

Часто развивается общее ухудшение состояния больного. Появляется общая слабость, раздражительность, снижается масса тела, нарушается нормальный сон.

Как выявить нарушения в синтезе пищеварительных ферментов?

Основные принципы терапии ферментных нарушений

Изменение выработки пищеварительных ферментов является поводом для обращения к врачу. После проведения комплексного обследования доктор определит причину возникновения нарушений и назначит соответствующее лечение. Самостоятельно бороться с патологией не рекомендуется.

Важным компонентом лечения является правильное питание. Больному назначается соответствующая диета, которая направлена на облегчение переваривания пищи. Необходимо избегать переедания, так как это провоцирует кишечные расстройства. Пациентам назначается лекарственная терапия, в том числе и заместительное лечение .

Конкретные средства и их дозировки подбираются врачом.